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Expression, purification and crystallization of 2-­oxo-hept-4-ene-1,7-dioate hydratase (HpcG) from Escherichia coli C

机译:从大肠杆菌C表达,纯化和结晶2-­oxohept-4-ene-1,7-dioate水合酶(HpcG)

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摘要

The gene encoding HpcG from the homoprotocatechuate (4-hydroxyphenylacetic acid) degradative pathway of E. coli C has been cloned and expressed and the protein has been purified. Crystals obtained from the purified recombinant enzyme, belonging to a tetragonal space group, diffracted to a resolution of 2.1 Å.
机译:已经克隆并表达了来自大肠杆菌C的高蛋白(4-羟苯基乙酸)降解途径的编码HpcG的基因,并纯化了该蛋白。从纯化的重组酶获得的晶体(属于四边形空间群)衍射至2.1Å的分辨率。

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